División de Ciencias Naturales e Ingeniería - UAM Cuajimalpa

DIVISIÓN DE CIENCIAS NATURALES E INGENIERÍA



Dr. Gerardo Pérez HernándezDEPARTAMENTO DE CIENCIAS NATURALES

Resumen Curricular

Ha fungido como coordinador del curso Cambios conformacionales en proteínas: cinética y estabilidad estructural. Programa de Maestría y Doctorado en Ciencias Bioquímicas, Facultad de Química. UNAM 2001. Entre los cursos impartidos se encuentran: Fisicoquímica de Proteínas II del Programa de Maestría y Doctorado en Ciencias Bioquímicas, Facultad de Química. UNAM 2004-2006.

Además ha participado en la organización de eventos como: 1er Simposio de Proteínas, 2do Simposio Sobre Proteínas. Plegamiento. Entre las distinciones que ha obtenido se encuentra el haber obtenido Mención honorífica de tesis de licenciatura. Sus publicaciones se encuentran en revistas como: Biochemistry, Arch Biochem Biophys, Eur J Biochem y ha dirigido tesis a nivel licenciatura. Es Miembro de la Sociedad Mexicana de Bioquímica, A. C., Miembro fundador de la Rama de Fisicoquímica Estructura y Diseño de Proteínas de la Sociedad Mexicana de Bioquímica, A.C.

Área de interés/experiencia en investigación

Su interés en las proteínas se centra en el estudio de las fuerzas moleculares que gobiernan las interacciones proteína-proteína (incluyendo plegamiento de proteínas) y proteína-nucleótido, en particular las proteínas que unen ATP y GTP. La distribución, diversidad y actividad de estas proteínas son esenciales en el metabolismo pues participan en la energética metabólica como la fosforilación oxidativa, o en diferentes redes de señalización celular donde participan proteínas G.

·  La energética de la hidratación de nucleótidos y su interacción con metales divalentes (Mg, Ca, Mn)

·  La energética de la unión de nucleótidos en la ATP-sintasa.

·  El papel de la hidratación en el funcionamiento de las proteínas.

·  La interacción de las subunidades de la F1 ATP-sintasa

·  Interacción y estabilidad de homodimeros: lactoglobulina y triosafosfato isomerasa

·  Factores termodinámicos que gobiernan la estabilidad de proteìnas termofilicas. Plegamiento y unión de ligandos.

·  El papel funcional de la ATPasa EscN de la bacteria enteropatógena de Escherichia coli en el proceso de infección de células humanas

·  El rediseño estructural de la proteína LAO (proteína de unión de ornitina, arginina, leucina) para la interacción de aminoácidos modificados.

Publicaciones en Revistas

Memorias de Congreso

Capítulos en Libros

Libros

Formación de Recursos Humanos

Otra Información de Relevancia Académica

  • Doctorado en: Ciencias. Programa de Maestría y Doctorado en Ciencias Bioquímicas, Facultad de Química, UNAM. 2003.
  • Licenciatura en: Biología. Benemérita Universidad Autónoma de Puebla. 1995.
  • Candidato a InvestigadorSistema Nacional de Investigadores